MàJ . 17/10/2013
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Michel THELLIER
PR Emérite - Université de Rouen

Il est fréquent que des protéines impliquées dans une même fonction cellulaire s’associent en complexes multi-protéiques au lieu de rester indépendantes les unes des autres. Nous appelons Functioning-dependent structures (FDS) les associations de protéines qui sont créées et maintenues par le fait qu’elles sont en train d’accomplir leur fonction alors qu’elles se dissocient lorsque cette tâche est terminée. Nous modélisons cette situation par un système d’équations non linéaires (état stationnaire) ou d’équations différentielles non linéaires (transitoires). En conditions stationnaires, les FDS présentent des propriétés cinétiques que ne présentent pas les enzymes libres, et parmi lesquelles on retrouve des caractéristiques entrée/sortie analogues à celles rencontrées dans les circuits électriques (invariance, impulsion, transition off/on ou on/off). Nous entreprenons l’étude des transitoires. D’un point de vue plus général, cette propriété des cellules de créer et maintenir dynamiquement les structures catalytiques adaptées aux conditions changeantes du milieu extérieur peut être considérée comme un comportement spécifique de la vie vs les systèmes inanimés. Nous entreprenons de donner une signification quantitative à ce comportement par la prise en compte de la production d’entropie qui lui est associée.

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